Biochemia zwierząt z elementami biofizyki
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | H.KFZ.BZZEB.SI.HZOHX |
Kod Erasmus / ISCED: | (brak danych) / (brak danych) |
Nazwa przedmiotu: | Biochemia zwierząt z elementami biofizyki |
Jednostka: | Katedra Fizjologii i Endokrynologii Zwierząt |
Grupy: | |
Punkty ECTS i inne: |
(brak)
|
Język prowadzenia: | polski |
Skrócony opis: |
Celem wykładów i ćwiczeń jest zaznajomienie studentów ze strukturą, właściwościami i funkcjami biologicznymi węglowodanów, białek, tłuszczów, nukleotydów i kwasów nukleinowych oraz podstawowymi metodami analizy jakościowej i ilościowej tych związków. Zostanie przedstawiona budowa enzymów, mechanizm ich działania, kinetyka i regulacja aktywności enzymatycznej oraz metody oznaczania aktywności wybranych enzymów. Ponadto, zostanie omówiona budowa i dynamika błon biologicznych, związki wysokoenergetyczne, procesy metaboliczne dostarczające energię: oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl Krebsa, mitochondrialny łańcuch oddechowy, fosforylacja oksydacyjna oraz metabolizm węglowodanów, lipidów i białek. Efekt kształcenia: poznanie struktury molekularnej żywego organizmu i podstawowych procesów metabolicznych w nim zachodzących; praktyczne posługiwanie się wybranymi metodami analitycznymi stosowanymi w laboratoriach biochemicznych oraz umiejętność interpretacji uzyskanych wyników. |
Pełny opis: |
Tematyka wykładów: 1. Rola wody. Jonizacja wody. Kwasy, zasady i pH. Bufory. Grupy funkcyjne. Główne wiązania występujące w biocząsteczkach. 2. Węglowodany: struktura, właściwości i funkcja, cukry proste, pochodne cukrów, polisacharydy. 3. Nukleotydy i kwasy nukleinowe. Aminokwasy: budowa, podział, właściwości. 4. Peptydy i białka: rola, wiązanie peptydowe, peptydy biologicznie aktywne, struktura białek, denaturacja białek, izolacja i oczyszczanie białek. 5. Przenośniki tlenu – mioglobina i hemoglobina: rola, struktura, oksygenacja, regulacja wiązania tlenu, efekt Bohra. 6. Enzymy: pojecie enzymu, rola, budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej, kinetyka enzymów, inhibicja, regulacja aktywności enzymatycznej, proenzymy, izoenzymy, klasyfikacja. 7. Błony biologiczne: charakterystyka biocząsteczek budujących błony, płynnomozaikowy model budowy błony, transport jonów i cząsteczek przez błony. 8. Wytwarzanie energii w komórce. ATP jako przenośnik energii i inne związki bogate w energię, etapy pobierania energii z pożywienia, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasów trojkarboksylowych. 9. Mitochondrialny łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna. 10. Glikoliza. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Losy pirogronianu. 11. Glukoneogeneza. Regulacja glikolizy i glukoneogenezy. Cykl Cori. Szlak pentozofosforanowy. 12. Synteza (glikogenogeneza) i rozkład glikogenu (glikogenoliza). Kontrola allosteryczna i hormonalna metabolizmu glikogenu. 13. Metabolizm lipidów: struktura i funkcje kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli, rozpad kwasów tłuszczowych, ciała ketonowe, synteza kwasów tłuszczowych, kontrola metabolizmu tłuszczów. 14. Metabolizm azotu: cykl azotu, biosynteza i rozkład aminokwasów, cykl mocznikowy, cykl aktywnego metylu. 15. Integracja metabolizmu. Program ćwiczeń: 1. Wprowadzenie do ćwiczeń. Zasady BHP. Właściwości chemiczne i analiza jakościowa cukrów prostych. 2. Badanie właściwości dwu- i wielocukrów. 3. Identyfikacja cukrów. 4. Analiza jakościowa aminokwasów. 5. Badanie właściwości białek. Denaturacja. 6. Kolorymetria. Ilościowe oznaczanie białka w surowicy krwi zwierząt metodą Lowry’ego. 7. Kwasy nukleinowe – analiza składu. 8. Badanie właściwości i analiza składu tłuszczów prostych. 9. Tłuszcze złożone, cholesterol, kwasy żółciowe – analiza jakościowa i badanie właściwości. 10. Reakcje charakterystyczne dla hormonów steroidowych. 11. Hemoglobina. Identyfikacja produktów rozpadu hemu. 12. Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w materiale biologicznym. 13. Reakcje barwne charakterystyczne dla wybranych enzymów: katalaza, peroksydaza, oksydaza fenolowa i polifenolowa, ureaza, inwertaza. Określanie aktywności amylazy ślinowej. 14. Oznaczanie aktywności aminotransferaz (ALAT, AST). 15. Zaliczenie ćwiczeń. |
Literatura: |
1. Biochemia – Stryer L. 2. Biochemia kręgowców – Minakowski W., Weidner S. 3. Krótkie wykłady „Biochemia” – Hames B.D., Hooper N.M. 4. Materiały pomocnicze do ćwiczeń i wykładów opracowane przez koordynatora przedmiotu |
Efekty uczenia się: |
Student potrafi opisać podstawowe wiadomości na temat struktury biocząsteczek. Interpretuje komórkę jej organelle jako miejsca przemian biochemicznych, budowę biocząsteczek takich jak węglowodany, aminokwasy, peptydy, białka ,lipidy , nukleotydy i kwasy nukleinowe. Wyjaśnić strategie metabolizmu i mechanizmy regulacji szlaków metabolicznych związanych z uzyskaniem energii oraz wytworzeniem cząsteczek budulcowych w takich procesach jak glikoliza, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu , cykl kwasu cytrynowego, fosforylacja oksydacyjna , rozpad i synteza glikogenu, szlak pentozo –fosforanowy, glukoneogeneza, rozpad i synteza kwasów tłuszczowych, degradacja i przemiany aminokwasów. Wytłmaczyć regulację tych szlaków poprzez kontrolę aktywności enzymów kluczowych katalizujących reakcje nieodwracalne. Objaśnić miejsca krzyżowania się szlaków metabolicznych z podkreśleniem centralnej roli acetylo-CoA. Z charakteryzować profil metaboliczny mózgu, mięśni , tkanki tłuszczowej , nerek i wątroby oraz wyjaśnić rolę wątroby i hormonów w homeostazie organizmu zwierzęcego. Potrafi posługiwać się terminologią i nomenklaturą chemiczną, zinterpretować cele metabolizmu , jego strategię i główne mechanizmy szlaków metabolicznych. Ocenić wzajemne oddziaływanie organów w regulacji metabolizmu w różnych stanach fizjologicznych i patologicznych Stosować podstawowe techniki laboratoryjne oraz wykonywać pomiary podstawowych wskaźników biochemicznych związanych z oceną stanów fizjologicznych organizmu. |
Metody i kryteria oceniania: |
Egzamin - test jednokrotnego wyboru. |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.