Biochemia ogólna

Struktura, właściwości i funkcje biologiczne węglowodanów, białek, tłuszczów, nukleotydów i kwasów nukleinowych oraz podstawowe metody analizy jakościowej i ilościowej tych związków. Budowa enzymów, mechanizm ich działania, kinetyka i regulacja aktywności enzymatycznej oraz metody oznaczania aktywności wybranych enzymów. Informacja biologiczna. Budowa i dynamika błon biologicznych, związki wysokoenergetyczne, procesy metaboliczne dostarczające energię: oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasów trójkarboksylowych, mitochondrialny łańcuch oddechowy, fosforylacja oksydacyjna oraz fotosynteza. Metabolizm węglowodanów, lipidów i białek.

Efekt kształcenia: poznanie struktury molekularnej żywego organizmu i podstawowych procesów metabolicznych w nim zachodzących; praktyczne posługiwanie się wybranymi metodami analitycznymi stosowanymi w laboratoriach biochemicznych oraz umiejętność interpretacji uzyskanych wyników.

Tematyka wykładów

1.Rola wody. Jonizacja wody. Kwasy, zasady i pH. Bufory. Grupy funkcyjne. Główne wiązania występujące w biocząsteczkach.

2.Węglowodany: struktura, właściwości i funkcja, cukry proste, pochodne cukrów, polisacharydy.

3.Aminokwasy: budowa, podział, właściwości. Peptydy i białka: rola, wiązanie peptydowe, struktura białek, peptydy biologicznie aktywne.

4.Nukleotydy i kwasy nukleinowe: struktura i funkcja. Replikacja DNA. Synteza i dojrzewanie RNA. Synteza białka.

5.Przenośniki tlenu - mioglobina i hemoglobina: rola, struktura, oksygenacja, regulacja wiązania tlenu, efekt Bohra.

6.Enzymy: pojecie enzymu, rola, budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej, kinetyka enzymów, inhibicja, regulacja aktywności enzymatycznej, proenzymy, izoenzymy, klasyfikacja.

7.Błony biologiczne: charakterystyka biocząsteczek budujących błony, płynnomozaikowy model budowy błony, transport jonów i cząsteczek przez błony.

8.Wytwarzanie energii w komórce. ATP jako przenośnik energii i inne związki bogate w energię, etapy pobierania energii z pożywienia, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasu cytrynowego.

9. Łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna. Fotosynteza.

10.Glikoliza. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Losy pirogronianu.

11.Glukoneogeneza. Regulacja glikolizy i glukoneogenezy. Cykl Cori. Szlak pentozofosforanowy.

12.Synteza (glikogenogeneza) i rozkład glikogenu (glikogenoliza). Kontrola allosteryczna i hormonalna metabolizmu glikogenu.

13.Metabolizm lipidów: struktura i funkcje kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli, ?-oksydacja, ciała ketonowe, synteza kwasów tłuszczowych, kontrola metabolizmu tłuszczów.

14.Metabolizm azotu: cykl azotu, biosynteza i rozkład aminokwasów, cykl mocznikowy, cykl aktywnego metylu.

15.Integracja metabolizmu.

Tematyka ćwiczeń

1.Wprowadzenie do ćwiczeń. Zasady BHP. Właściwości chemiczne i analiza jakościowa cukrów prostych.

2.Badanie właściwości dwu- i wielocukrów. Osazony.

3.Identyfikacja cukrów. Kolorymetria. Oznaczanie stężenia glukozy w surowicy krwi zwierząt.

4.Analiza jakościowa aminokwasów. Badanie właściwości białek. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Denaturacja i wysalanie białek.

5.Ilościowe oznaczanie białka w surowicy krwi i tkankach zwierząt metodą Lowry.

6.Oczyszczanie białek metodą dializy. Zastosowanie chromatografii do analizy białek.

7.Izolacja RNA z drożdży, kwasowa hydroliza RNA, analiza składu kwasów nukleinowych. Elektroforeza kwasów nukleinowych.

8.Badanie właściwości i analiza składu tłuszczów prostych i złożonych.

9.Cholesterol, kwasy żółciowe-analiza jakościowa i badanie właściwości. Hormony steroidowe - reakcje charakterystyczne. Oznaczanie stężenia cholesterolu w surowicy krwi.

10.Wykrywanie hemoglobiny i jej pochodnych. Identyfikacja produktów rozpadu hemu. Ilościowe oznaczanie hemoglobiny we krwi metodą kolorymetryczną Drabkina.

11.Witaminy- reakcje barwne.

Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w materiale biologicznym.

12.Reakcje barwne charakterystyczne dla wybranych enzymów: katalaza, peroksydaza, oksydaza fenolowa i polifenolowa, ureaza, inwertaza. Określanie aktywności amylazy ślinowej i badanie wpływu pH na aktywność tego enzymu.

13.Kinetyka reakcji enzymatycznych: wyznaczanie stałej szybkości reakcji enzymatycznej i stałej Michaelisa-Menten.

14.Oznaczanie aktywności fosfatazy zasadowej i aminotransferaz (ALAT, AST) w surowicy krwi zwierząt.

15.Oznaczanie poziomu kreatyniny w surowicy krwi. Zaliczenie ćwiczeń.

Zalecana literatura:

1. Biochemia - Stryer L.

2. Biochemia kręgowców - Minakowski W., Weidner S.

3. Krótkie wykłady. Biochemia- Hames B.D., Hooper N.M.

4. Biochemia - Bańkowski E.

5. Ćwiczenia z biochemii - Kłyszejko-Stefanowicz L.

Student potrafi analizować związki budujące organizmy żywe pod względem struktury, właściwości i ich roli w organizmie. Stosuje analizy laboratoryjne w celu wyjaśnienia budowy i właściwości tych związków. Posługuje się odpowiednimi metodami kolorymetrycznymi do analiz ilościowych wybranych biocząsteczek we krwi zwierząt. Przeprowadza oznaczenia aktywności wybranych enzymów w surowicy krwi zwierząt. Potrafi interpretować wyniki uzyskane z przeprowadzonych analiz laboratoryjnych. Objaśnia przebieg i regulację podstawowych procesów biochemicznych związanych z metabolizmem węglowodanów, białek i tłuszczów w organizmie.

Student potrafi pracować w grupie i kierować małym zespołem wykonującym analizy laboratoryjne. Ma świadomość zagrożeń wynikających ze stosowania niebezpiecznych odczynników chemicznych. Wykazuje odpowiedzialność za bezpieczeństwo i zdrowie własne i innych. Wykazuje troskę o środowisko, powierzony sprzęt laboratoryjny i odczynniki.

Wykłady - egzamin pisemny

Ćwiczenia - sprawdzian wiedzy, zaliczenie sprawozdania z ćwiczeń praktycznych i sprawdzian umiejętności wykonywania zadań obliczeniowych