Biochemia ogólna
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | H.KFZ.BIOOG.SL.HZOBX |
Kod Erasmus / ISCED: | (brak danych) / (brak danych) |
Nazwa przedmiotu: | Biochemia ogólna |
Jednostka: | Katedra Fizjologii i Endokrynologii Zwierząt |
Grupy: | |
Punkty ECTS i inne: |
(brak)
|
Język prowadzenia: | polski |
Skrócony opis: |
Struktura, właściwości i funkcje biologiczne węglowodanów, białek, tłuszczów, nukleotydów i kwasów nukleinowych oraz podstawowe metody analizy jakościowej i ilościowej tych związków. Budowa enzymów, mechanizm ich działania, kinetyka i regulacja aktywności enzymatycznej oraz metody oznaczania aktywności wybranych enzymów. Informacja biologiczna. Budowa i dynamika błon biologicznych, związki wysokoenergetyczne, procesy metaboliczne dostarczające energię: oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasów trójkarboksylowych, mitochondrialny łańcuch oddechowy, fosforylacja oksydacyjna oraz fotosynteza. Metabolizm węglowodanów, lipidów i białek. Efekt kształcenia: poznanie struktury molekularnej żywego organizmu i podstawowych procesów metabolicznych w nim zachodzących; praktyczne posługiwanie się wybranymi metodami analitycznymi stosowanymi w laboratoriach biochemicznych oraz umiejętność interpretacji uzyskanych wyników. |
Pełny opis: |
Tematyka wykładów 1.Rola wody. Jonizacja wody. Kwasy, zasady i pH. Bufory. Grupy funkcyjne. Główne wiązania występujące w biocząsteczkach. 2.Węglowodany: struktura, właściwości i funkcja, cukry proste, pochodne cukrów, polisacharydy. 3.Aminokwasy: budowa, podział, właściwości. Peptydy i białka: rola, wiązanie peptydowe, struktura białek, peptydy biologicznie aktywne. 4.Nukleotydy i kwasy nukleinowe: struktura i funkcja. Replikacja DNA. Synteza i dojrzewanie RNA. Synteza białka. 5.Przenośniki tlenu - mioglobina i hemoglobina: rola, struktura, oksygenacja, regulacja wiązania tlenu, efekt Bohra. 6.Enzymy: pojecie enzymu, rola, budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej, kinetyka enzymów, inhibicja, regulacja aktywności enzymatycznej, proenzymy, izoenzymy, klasyfikacja. 7.Błony biologiczne: charakterystyka biocząsteczek budujących błony, płynnomozaikowy model budowy błony, transport jonów i cząsteczek przez błony. 8.Wytwarzanie energii w komórce. ATP jako przenośnik energii i inne związki bogate w energię, etapy pobierania energii z pożywienia, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasu cytrynowego. 9. Łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna. Fotosynteza. 10.Glikoliza. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Losy pirogronianu. 11.Glukoneogeneza. Regulacja glikolizy i glukoneogenezy. Cykl Cori. Szlak pentozofosforanowy. 12.Synteza (glikogenogeneza) i rozkład glikogenu (glikogenoliza). Kontrola allosteryczna i hormonalna metabolizmu glikogenu. 13.Metabolizm lipidów: struktura i funkcje kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli, ?-oksydacja, ciała ketonowe, synteza kwasów tłuszczowych, kontrola metabolizmu tłuszczów. 14.Metabolizm azotu: cykl azotu, biosynteza i rozkład aminokwasów, cykl mocznikowy, cykl aktywnego metylu. 15.Integracja metabolizmu. Tematyka ćwiczeń 1.Wprowadzenie do ćwiczeń. Zasady BHP. Właściwości chemiczne i analiza jakościowa cukrów prostych. 2.Badanie właściwości dwu- i wielocukrów. Osazony. 3.Identyfikacja cukrów. Kolorymetria. Oznaczanie stężenia glukozy w surowicy krwi zwierząt. 4.Analiza jakościowa aminokwasów. Badanie właściwości białek. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Denaturacja i wysalanie białek. 5.Ilościowe oznaczanie białka w surowicy krwi i tkankach zwierząt metodą Lowry. 6.Oczyszczanie białek metodą dializy. Zastosowanie chromatografii do analizy białek. 7.Izolacja RNA z drożdży, kwasowa hydroliza RNA, analiza składu kwasów nukleinowych. Elektroforeza kwasów nukleinowych. 8.Badanie właściwości i analiza składu tłuszczów prostych i złożonych. 9.Cholesterol, kwasy żółciowe-analiza jakościowa i badanie właściwości. Hormony steroidowe - reakcje charakterystyczne. Oznaczanie stężenia cholesterolu w surowicy krwi. 10.Wykrywanie hemoglobiny i jej pochodnych. Identyfikacja produktów rozpadu hemu. Ilościowe oznaczanie hemoglobiny we krwi metodą kolorymetryczną Drabkina. 11.Witaminy- reakcje barwne. Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w materiale biologicznym. 12.Reakcje barwne charakterystyczne dla wybranych enzymów: katalaza, peroksydaza, oksydaza fenolowa i polifenolowa, ureaza, inwertaza. Określanie aktywności amylazy ślinowej i badanie wpływu pH na aktywność tego enzymu. 13.Kinetyka reakcji enzymatycznych: wyznaczanie stałej szybkości reakcji enzymatycznej i stałej Michaelisa-Menten. 14.Oznaczanie aktywności fosfatazy zasadowej i aminotransferaz (ALAT, AST) w surowicy krwi zwierząt. 15.Oznaczanie poziomu kreatyniny w surowicy krwi. Zaliczenie ćwiczeń. |
Literatura: |
Zalecana literatura: 1. Biochemia - Stryer L. 2. Biochemia kręgowców - Minakowski W., Weidner S. 3. Krótkie wykłady. Biochemia- Hames B.D., Hooper N.M. 4. Biochemia - Bańkowski E. 5. Ćwiczenia z biochemii - Kłyszejko-Stefanowicz L. |
Efekty uczenia się: |
Student potrafi analizować związki budujące organizmy żywe pod względem struktury, właściwości i ich roli w organizmie. Stosuje analizy laboratoryjne w celu wyjaśnienia budowy i właściwości tych związków. Posługuje się odpowiednimi metodami kolorymetrycznymi do analiz ilościowych wybranych biocząsteczek we krwi zwierząt. Przeprowadza oznaczenia aktywności wybranych enzymów w surowicy krwi zwierząt. Potrafi interpretować wyniki uzyskane z przeprowadzonych analiz laboratoryjnych. Objaśnia przebieg i regulację podstawowych procesów biochemicznych związanych z metabolizmem węglowodanów, białek i tłuszczów w organizmie. Student potrafi pracować w grupie i kierować małym zespołem wykonującym analizy laboratoryjne. Ma świadomość zagrożeń wynikających ze stosowania niebezpiecznych odczynników chemicznych. Wykazuje odpowiedzialność za bezpieczeństwo i zdrowie własne i innych. Wykazuje troskę o środowisko, powierzony sprzęt laboratoryjny i odczynniki. |
Metody i kryteria oceniania: |
Wykłady - egzamin pisemny Ćwiczenia - sprawdzian wiedzy, zaliczenie sprawozdania z ćwiczeń praktycznych i sprawdzian umiejętności wykonywania zadań obliczeniowych |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.