Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie - Centralny System Uwierzytelniania
Strona główna

Analiza instrumentalna

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: H.3s.ANA.NI.HZOBY
Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (brak danych)
Nazwa przedmiotu: Analiza instrumentalna
Jednostka: Katedra Fizjologii i Endokrynologii Zwierząt
Grupy:
Punkty ECTS i inne: (brak) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Skrócony opis:

Cel nauczania: zapoznanie studentów kierunku Bioinżynieria zwierząt z metodami i technikami analitycznymi stosowanymi w badaniach naukowych, tj. technikami chromatograficznymi, spektrofotometrycznymi, metodami stosowanymi w proteomice, analizie kwasów nukleinowych, metodami służącymi do oznaczania stężenia hormonów i białek oraz mikroskopią fluorescencyjną.

Efekt kształcenia: poznanie zasad i rozumienie podstawowych metod analitycznych i instrumentalnych wykorzystywanych w genomice i proteomice, umiejętność wyizolowania białka z tkanki zwierzęcej, oczyszczania mieszaniny białek metodą dializy oraz przeprowadzenia prostego rozdziału chromatograficznego mieszaniny białek, umiejętność zaprojektowania i przeprowadzenia analizy immunoenzymatycznej w celu oznaczenia stężenia białka lub hormonu we krwi lub tkance.

Pełny opis:

Tematyka wykładów (liczba godzin):

1. Analiza instrumentalna – definicja, metody instrumentalne, zasady pobierania, przygotowywania i przechowywania próbek biologicznych do badań laboratoryjnych. Metody ekstrakcji substancji biologicznych z tkanek zwierzęcych. Etapy procesu analitycznego. (2h)

2. Podział technik analitycznych. Metody optyczne i ich zastosowanie w badaniach laboratoryjnych (absorpcjometria, spektrofotometria UV/VIS, spektrofotometria w podczerwieni (IR). (2h)

3. Metody chromatograficzne – typy chromatografii, chromatografia HPCL i jej zastosowanie w analizach biologicznych. (2h)

4. Metody analityczne i urządzenia wykorzystywane w proteomice (strategie proteomiczne, przygotowanie próbek analitycznych, elektroforeza białek, analiza żeli, spektrometria masowa, zintegrowane systemy analityczne). (2h)

5. Metody analityczne i urządzenia wykorzystywane w genomice (elektroforeza kwasów nukleinowych, analizatory PCR, real-time PCR, macierze molekularne). (2h)

6. Technika immunoenzymatyczna i jej zastosowanie w diagnostyce laboratoryjnej i badaniach naukowych. (2h)

7. Mikroskopia fluorescencyjna i jej wykorzystanie w badaniach naukowych. (2h)

8. Zaliczenie wykładów. (1h)

Razem 15h

Tematyka ćwiczeń (liczba godzin):

1. Wprowadzenie do ćwiczeń - zasady BHP, podstawowe techniki i urządzenia laboratoryjne, zasady prawidłowego pipetowania. Pobieranie i przygotowanie tkanek zwierzęcych do analiz laboratoryjnych. Metody spektrofotometryczne. (5h)

2. Oczyszczanie białek metodą dializy. Zastosowanie chromatografii bibułowej i kolumnowej do analizy białek. (5h)

3. Zastosowanie techniki immunoenzymatycznej w oznaczaniu stężenia białek i/lub hormonów steroidowych. (5h)

Razem 15h

Literatura:

1. Zygfryd Witkiewicz, „Podstawy chromatografii”, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1992.

2. Andrzej Kozik, Maria Rąpała-Kozik, Ibeth Guevara-Lora, „Analiza instrumentalna w biochemii. Wybrane problemy i metody instrumentalnej biochemii analitycznej”, Instytut Biol. Mol., UJ, Kraków 2001.

3. Agnieszka Kraj i Jerzy Silberring, „Proteomika”, Wydział Chemii UJ, 2004.

4. A. Kraj, Anna Drabik, Jerzy Silberring, „Proteomika i metabolomika” Wyd, Uniwersytetu Warszawskiego, 2010.

5. Genowefa Ślósarek, „Biofizyka molekularna”, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2011.

Efekty uczenia się:

Rozumienie i poznanie podstawowych metod analitycznych i instrumentalnych wykorzystywanych w genomice i proteomice, rozumienie zasad mikroskopii fluorescencyjnej, poznanie zasad pobierania, przygotowywania i przechowywania próbek biologicznych do badań laboratoryjnych, umiejętność posługiwania się podstawowymi urządzeniami laboratoryjnymi oraz pobierania i przygotowywania tkanek zwierzęcych do analiz laboratoryjnych, umiejętność wyizolowania białka z tkanki zwierzęcej, umiejętność oczyszczania mieszaniny białek metodą dializy oraz przeprowadzenia prostego rozdziału chromatograficznego mieszaniny białek, umiejętność zaprojektowania i przeprowadzenia analizy immunoenzymatycznej w celu oznaczenia stężenia białka lub hormonu we krwi lub tkance, posiadanie świadomości odpowiedzialności oraz ryzyka stosowanych metod analitycznych, umiejętność pracy w zespole badawczym.

Metody i kryteria oceniania:

Egzamin: test jednokrotnego wyboru.

Przedmiot nie jest oferowany w żadnym z aktualnych cykli dydaktycznych.
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.
kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.3.0 (2024-03-22)