Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie - Centralny System Uwierzytelniania
Strona główna

Biochemia

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: T.3s.BIOC.SI.TTZTX.T
Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (brak danych)
Nazwa przedmiotu: Biochemia
Jednostka: Katedra Biotechnologii i Ogólnej Technologii Żywności
Grupy:
Punkty ECTS i inne: (brak) Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Skrócony opis:

Celem kursu jest zapoznanie studentów z budową związków naturalnych, oraz przemianami metabolicznymi i towarzyszącymi im zmianami energii w organizmach żywych jak również z praktyką analityczną laboratorium biochemicznego. Studenci winni demonstrować poziom wiedzy i zrozumienia biochemii wystarczający do wykonywania zawodu i pozwalający na dalszą eksplorację biochemii teoretycznej i nauk pokrewnych, poziom ten odpowiada opisowi w zaawansowanym podręczniku akademickim.

Pełny opis:

Treść kształcenia - część wspólna

Rys historyczny. Pojęcia podstawowe. Znaczenie biochemii w naukach przyrodniczych. Budowa i skład chemiczny komórki. Rola wody i mikroelementów. Budowa i funkcje struktur podkomórkowych. Związki makroergiczne. Mechanizm sprzężenia energetycznego. Transport przez membrany.

Aminokwasy, peptydy i białka. Ogólna budowa i własności białek. Struktury rzędowe białka. Białka jako składnik produktów żywnościowych - białka zbóż, mięsa, mleka, jaj.

Enzymy. Energetyka reakcji biochemicznych. Mechanizm katalizy enzymatycznej. Klasyfikacja, budowa i ogólne własności enzymów. Kinetyka reakcji enzymatycznych. Inhibicja. Kontrola i regulacja aktywności enzymów. Zastosowanie preparatów enzymatycznych w technologii przemysłu spożywczego.

Witaminy rozpuszczalne w wodzie i koenzymy. Koenzymy oksydoreduktaz i transferaz. Witaminy a koenzymy. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach. Związki sterydowe, karotenowce, chinony izopentenolowe. Biotechnologia witamin i związków pokrewnych.

Sacharydy. Budowa chemiczna i własności mono- oligo- i polisacharydów. Przemiany glikolityczne cukrów. Fermentacja etanolowa i mleczanowa. Cykl fosforanów pentoz. Energetyka przemian katabolicznych cukrowców.

Utlenianie biologiczne. Łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna. Cykl kwasów trikaboksylowych. Enzymy i energetyka cyklu Krebsa. Fosforylacje substratowe. Mechanizm wykorzystania energii świetlnej w fotosyntezie. Fotosystemy I i II. Fosforylacje fotosyntetyczne niecykliczna i cykliczna. Tworzenie cukrów w cyklu Calvina. Fotosynteza C4.

Metabolizm białek i aminokwasów. Enzymy proteolityczne, biosynteza aminokwasów, cykl mocznikowy.

Metabolizm lipidów. Trawienie lipidów. Enzymatyczne beta-utlenienie kwasów tłuszczowych. Przemiany glicerolu. Biosynteza kwasów tłuszczowych. Powiązania między metabolizmem tłuszczowców, cukrowców i aminokwasów.

Kwasy nukleinowe, ich budowa, własności i mechanizm biosyntezy. Funkcje kwasów nukleinowych. Replikacja, transkrypcja i translacja. Podstawowy aksjomat biologii molekularnej. Mechanizm biosyntezy białka. Regulacja ekspresji genów. Operony lac i trp. Cykl lityczny i lizogeniczny bakteriofaga (lambda). Mapa restrykcyjna plazmidu pBR322. Wprowadzenie do technik rekombinowanego DNA.

Zapoznanie studentów z pracą w laboratorium biochemicznych: szkło laboratoryjne, obsługa pipet automatycznych. Przygotowywanie roztworów do krzywej wzorcowej, oznaczenie spektrofotometryczne. Sporządzenie krzywej i wykonanie obliczeń ilościowych.

Właściwości fizyko-chemiczne aminokwasów. Reakcje charakterystyczne aminokwasów, badanie właściwości amfoterycznych aminokwasów metodą miareczkowania potencjometrycznego, oraz rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej.

Właściwości fizyko-chemiczne białek. badanie wpływu zmian pH, temperatury, stężenia metali ciężkich i alkalicznych oraz soli amonowych i alkoholu na właściwości fizyczne i chemiczne białek na przykładzie kazeiny i Taka-diastazy.

Frakcjonowanie białek i oznaczanie ich zawartości w roztworze. Kolorymetryczna metoda oznaczania białka rozpuszczalnego oraz rozdział białek metodą elektroforezy bibułowej i ich odsalanie metodą chromatografii sita molekularnego.

Właściwości fizyko-chemiczne mono- i oligosacharydów. Reakcje ogólne i charakterystyczne cukrów. Proces inwersji sacharozy. Ciemnienie nieenzymatyczne – reakcja cukrów z aminami.

Występowanie i właściwości fizyko-chemiczne polisacharydów. Metody izolacji polisacharydów z materiału roślinnego i zwierzęcego. Porównanie rozpuszczalności skrobi, glikogenu i celulozy oraz ich podatności na hydrolizę kwasową.

Metabolizm i losy glukozy w organizmie (oznaczenie pirogronianu i glukozy w hodowlach drożdży w warunkach tlenowych i beztlenowych. Oznaczenie ilości laktozy w mleku

Lipidy. Izolacja lecytyny z żółtka jaja kurzego. Reakcje wykrywania poszczególnych składników lecytyny. Wykrywanie i oznaczenie ilościowe witamin rozpuszczalnych w tłuszczach.

Ilościowe oznaczanie lipoprotein, triacylogliceroli i cholesterolu całkowitego w surowicy krwi.

Peroksydacja lipidów. Badanie wpływu różnych czynników na przebieg procesu w układzie modelowym. Wpływ temperatury na peroksydację lipidów w mięsie.

Izolacja kwasów nukleinowych z materiału biologicznego i identyfikacja ich podstawowych składników.

Wpływ temperatury i pH na szybkość reakcji enzymatycznej

Wpływ stężenia substratu i obecności inhibitorów na szybkość reakcji enzymatycznej. Doświadczalne wyznaczanie stałej Km, Vmax i V0.

Wykrywanie oksydoreduktaz w tkankach roślinnych. Wykrywanie wybranych hydrolaz w tkankach zwierzęcych.

Pułapkowanie komórek drożdży i badanie ich użyteczności w procesie fermentacji.

Literatura:

Literatura podstawowa:

1. Kączkowski, J. 1999. PODSTAWY BIOCHEMII. Wyd. XII ( lub późniejsze). WNT

2. Hames, B.D., Hooper N. M. 2002. Biochemia. Krótkie wykłady., PWN S.A. Warszawa.

3. Kłyszejko-Stefanowicz L. 2003. Ćwiczenia z biochemii. PWN Warszawa

Literatura uzupełniająca:

1. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W.: Biochemia Harpera. Wydawnictwo lekarskie PZWL 2004.

2. Rawn, J. D. 1989. Biochemistry. Neil Petterson Publishers, Burlington (NC).

Efekty uczenia się:

Wiedza

Rozumie znaczenie budowy związków naturalnych dla ich właściwości fizycznych, elektrostatycznych, rozpuszczalności, fałdowania łańcuchów biopolimerów, właściwości fotochemicznych oraz informacyjnych. Rozumie i potrafi scharakteryzować reguły, które decydują o budowie biopolimerów, ich strukturach rzędowych oraz budowie przestrzennej i zasadach upakowania

Wykazuje znajomość hierarchicznej budowy różnych rodzajów komórek (pro- i eukariotycznych) oraz potrafi wskazać związki pomiędzy budową i funkcją różnych komórek oraz właściwie lokalizuje podstawowe przemiany biochemiczne w strukturach subkomórkowych Potrafi objaśniać i opisać reguły, które kierują reakcjami w organizmach żywych oraz posiada umiejętność korzystania z metod ich badania. Rozróżnia mechanizmy transportu różnych elementów w obrębie komórki i tkanki: od protonów i elektronów do makrofagów.

Demonstruje zrozumienie istoty aktywności biologicznej substancji naturalnych, elementów struktury chemicznej, które decydują o tej aktywności oraz wykazuje zdolność eksperymentalnego badania różnych aktywności biologicznych. Rozumie zasady chemii oraz termodynamiki dotyczące biokatalizy oraz rolę enzymów oraz innych białek determinujących funkcje komórki i organizmu jako całości. Posiada wiedzę o różnych stopniach i typach asocjacji związków naturalnych: od koenzymów i grup prostetycznych do energetycznego i koenzymatycznego sprzęgania reakcji.

Rozumie mechanizmy przemian biochemicznych prowadzące do generowania energii chemicznej, jej magazynowania oraz wykorzystywania w procesach życiowych. Rozumie podstawowe mechanizmy kontroli przemian biochemicznych od regulacji ekspresji genów, kontrolę hormonalną do regulacji allosterycznej

Wykazuje znajomość podstawowych mechanizmów metabolizmu komórki w tym zwłaszcza transdukcji informacji, energii i sygnałów, oddychania i fotosyntezy oraz niektórych technik ich badania.

Wykazuje umiejętność rozpoznawania i klasyfikacji różnych typów przemian metabolicznych oraz łączenia ich w ścieżki i cykle metaboliczne. Rozumie rolę i funkcje metabolitów wyjściowych, pośrednich, centralnych i końcowych. Zna zasadnicze drogi łączące metabolizm białek lipidów i węglowodanów

Potrafi wytłumaczyć jak aktywność biologiczna może być wykorzystana do regulowania procesów technologicznych, otrzymywania nowych produktów o cechach unikalnych, oraz rozumie wpływ różnych operacji i procesów technologicznych na stabilizację lub likwidację aktywności biologicznej

Umiejętności

Wykorzystuje techniki analityczne potrzebne w podstawowych badaniach biochemicznych (miareczkowanie, spektrofotometria, chromatografia, elektroforeza)

Umie korzystać z różnych technik separacji substancji koniecznych do charakterystyki biologicznie aktywnych substancji

Potrafi pracować w laboratorium biochemicznym (obsługuje pipety automatyczne i szklane, posługuje się pH-metrem, mieszadłem magnetycznym, wagą techniczną, zna przeznaczenie miarowego szkła laboratoryjnego)

Planuje wykorzystanie odczynników, szkła laboratoryjnego i dostępnego sprzętu do wykonania biochemicznych analiz jakościowych i ilościowych.

Wykrywa w próbkach biologicznych podstawowe grupy związków (aminokwasy, białka, cukry redukujące i nieredukujące, skrobię, lipidy, witaminy rozpuszczalne w tłuszczach, kwasy nukleinowe)

Planuje i przeprowadza doświadczenie pozwalające określić parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej

Przeprowadza prawidłowo oznaczenia ilościowe (przygotowanie serii rozcieńczeń prób badanych i standardów, wykonanie obliczeń z wykorzystaniem krzywej wzorcowej)

Umie zapisywać równania reakcji katalizowanych przez różne klasy enzymów, zna konwencje zapisu izomerów optycznych najważniejszych związków występujących w żywności, zna konwencję zapisu sekwencji peptydów i kwasów nukleinowych

Kompetencje społeczne

Demonstruje zdolność efektywnej pracy indywidualnej, potrafi pracować w zespole, demonstruje umiejętność kierowania grupą, potrafi podejmować decyzje, planować i organizować pracę oraz wykazuje umiejętność zarządzania czasem

Ma świadomość zagrożeń wynikających z niezgodnej z zasadami BHP pracy w laboratorium

Metody i kryteria oceniania:

Na ocenę 2

Nie rozpoznaje istotnych zależności, nie wymienia reguł, nie wykazuje znajomości treści lub zasad klasyfikacji zjawisk i procesów zdefiniowanych w odpowiednich efektach kształcenia (tabela wyżej) lub czyni w stopniu niedostatecznym (mniej niż 50% treści)

Nie zna narzędzi do separacji, izolacji, wykrywania i oznaczania podstawowych grup związków w próbkach biologicznych i w żywności. Nie umie pracować w laboratorium biochemicznym. Nie umie zapisywać równań reakcji enzymatycznych. Nie zna metody zapisu sekwencji biopolimerów oraz izomerów optycznych związków występujących w żywności.

Nie pracuje efektywnie indywidualnie ani w zespole. Opóźnia pracę grupy.

Nie potrafi podejmować decyzji, planować i organizować pracy. Nie ma świadomości zagrożeń wynikających z niezgodnej z zasadami BHP pracy w laboratorium.

Na ocenę 3

Wymienia reguły, ale nie analizuje zależności, lub wymienia zależności ale nie analizuje reguł, lub nie wykazuje znajomości zasad klasyfikacji ale wykazuje dostateczną znajomość treści zdefiniowanych w odpowiednich efektach kształcenia (tabela wyżej)

Zna tylko niektóre narzędzia do separacji, izolacji, wykrywania i oznaczania podstawowych grup związków w próbkach biologicznych i w żywności. Pracuje w laboratorium biochemicznym, ale nie planuje wykorzystania odczynników, szkła laboratoryjnego ani sprzętu. Nie wykonuje samodzielnie oznaczeń ilościowych. W bardzo ogólnym stopniu zna metody zapisu sekwencji biopolimerów oraz izomerów optycznych związków występujących w żywności.

Nie potrafi planować pracy indywidualnej, ale włącza się w pracę grupy. Teoretycznie zna zagrożenia wynikające z niezgodnej z zasadami BHP pracy w laboratorium, ale nie uwzględnia ich w praktycznym działaniu.

Na ocenę 4

Wymienia reguły i analizuje zależności, wykazuje znajomość zasad klasyfikacji zjawisk i dobrą (75 %) znajomość treści zdefiniowanych w odpowiednich efektach kształcenia (tabela wyżej)

Zna narzędzia do separacji, izolacji, wykrywania i oznaczania podstawowych grup związków w próbkach biologicznych i w żywności. Poprawnie wykonuje pewne elementy procesu planowania doświadczeń. Zapisuje równania reakcji enzymatycznych, zna konwencję zapisu sekwencji biopolimerów oraz izomerów optycznych związków występujących w żywności.

Aktywnie działa w grupie i potrafi sprawnie zarządzać czasem. Jest świadomy zagrożeń wynikających z niezgodnej z zasadami BHP pracy w laboratorium.

Na ocenę 5

Wymienia reguły i analizuje zależności, wykazuje bardzo dobrą znajomość zasad klasyfikacji zjawisk i bardzo dobrą (90 %) znajomość treści zdefiniowanych w odpowiednich efektach kształcenia (tabela wyżej)

Stosuje narzędzia do separacji, izolacji, wykrywania i oznaczania podstawowych grup związków w próbkach biologicznych i w żywności oraz dobiera je do rozwiązania konkretnego problemu. Planuje wykorzystanie odczynników, szkła laboratoryjnego i sprzętu. Samodzielnie wykonuje oznaczenia ilościowe (stosuje metody obliczeniowe oparte na krzywych wzorcowych). Zapisuje równania reakcji enzymatycznych, zna konwencję zapisu sekwencji biopolimerów oraz izomerów optycznych związków występujących w żywności.

Jest liderem grupy, efektywnie planuje i wykonuje pracę. Jest świadomy zagrożeń wynikających z niezgodnej z zasadami BHP pracy w laboratorium i kieruje się zasadami dobrej praktyki laboratoryjnej.

Przedmiot nie jest oferowany w żadnym z aktualnych cykli dydaktycznych.
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.
kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.0.0-7 (2024-02-19)