Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie - Centralny System UwierzytelnianiaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Biochemia zwierząt z elementami biofizyki

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: H.KFZ.BZZEB.SI.HZORX Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (brak danych)
Nazwa przedmiotu: Biochemia zwierząt z elementami biofizyki
Jednostka: Katedra Fizjologii i Endokrynologii Zwierząt
Grupy:
Punkty ECTS i inne: (brak)
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Skrócony opis:

Celem wykładów i ćwiczeń jest zaznajomienie studentów ze strukturą, właściwościami i funkcjami biologicznymi węglowodanów, białek, tłuszczów, nukleotydów i kwasów nukleinowych oraz podstawowymi metodami analizy jakościowej i ilościowej tych związków. Zostanie przedstawiona budowa enzymów, mechanizm ich działania, kinetyka i regulacja aktywności enzymatycznej oraz metody oznaczania aktywności wybranych enzymów. Ponadto, zostanie omówiona budowa i dynamika błon biologicznych, związki wysokoenergetyczne, procesy metaboliczne dostarczające energię: oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl Krebsa, mitochondrialny łańcuch oddechowy, fosforylacja oksydacyjna oraz metabolizm węglowodanów, lipidów i białek.

Efekt kształcenia: poznanie struktury molekularnej żywego organizmu i podstawowych procesów metabolicznych w nim zachodzących; praktyczne posługiwanie się wybranymi metodami analitycznymi stosowanymi w laboratoriach biochemicznych oraz umiejętność interpretacji uzyskanych wyników.

Pełny opis:

Tematyka wykładów:

1. Rola wody. Jonizacja wody. Kwasy, zasady i pH. Bufory. Grupy funkcyjne. Główne wiązania występujące w biocząsteczkach.2. Węglowodany: struktura, właściwości i funkcja, cukry proste, pochodne cukrów, polisacharydy.

3. Nukleotydy i kwasy nukleinowe. Aminokwasy: budowa, podział, właściwości.

4. Peptydy i białka: rola, wiązanie peptydowe, peptydy biologicznie aktywne, struktura białek, denaturacja białek, izolacja i oczyszczanie białek.

5. Przenośniki tlenu – mioglobina i hemoglobina: rola, struktura, oksygenacja, regulacja wiązania tlenu, efekt Bohra.

6. Enzymy: pojecie enzymu, rola, budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej, kinetyka enzymów, inhibicja, regulacja aktywności enzymatycznej, proenzymy, izoenzymy, klasyfikacja.

7. Błony biologiczne: charakterystyka biocząsteczek budujących błony, płynnomozaikowy model budowy błony, transport jonów i cząsteczek przez błony.

8. Wytwarzanie energii w komórce. ATP jako przenośnik energii i inne związki bogate w energię, etapy pobierania energii z pożywienia, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasów trojkarboksylowych.

9. Mitochondrialny łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna.

10. Glikoliza. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Losy pirogronianu.

11. Glukoneogeneza. Regulacja glikolizy i glukoneogenezy. Cykl Cori. Szlak pentozofosforanowy.

12. Synteza (glikogenogeneza) i rozkład glikogenu (glikogenoliza). Kontrola allosteryczna i hormonalna metabolizmu glikogenu.

13. Metabolizm lipidów: struktura i funkcje kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli, rozpad kwasów tłuszczowych, ciała ketonowe, synteza kwasów tłuszczowych, kontrola metabolizmu tłuszczów.

14. Metabolizm azotu: cykl azotu, biosynteza i rozkład aminokwasów, cykl mocznikowy, cykl aktywnego metylu.

15. Integracja metabolizmu.

Program ćwiczeń:

1. Wprowadzenie do ćwiczeń. Zasady BHP. Właściwości chemiczne i analiza jakościowa cukrów prostych.

2. Badanie właściwości dwu- i wielocukrów.

3. Identyfikacja cukrów.

4. Analiza jakościowa aminokwasów.

5. Badanie właściwości białek. Denaturacja.

6. Kolorymetria. Ilościowe oznaczanie białka w surowicy krwi zwierząt metodą Lowry’ego.

7. Kwasy nukleinowe – analiza składu.

8. Badanie właściwości i analiza składu tłuszczów prostych.

9. Tłuszcze złożone, cholesterol, kwasy żółciowe – analiza jakościowa i badanie właściwości.

10. Reakcje charakterystyczne dla hormonów steroidowych.

11. Hemoglobina. Identyfikacja produktów rozpadu hemu.

12. Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w materiale biologicznym.

13. Reakcje barwne charakterystyczne dla wybranych enzymów: katalaza, peroksydaza, oksydaza fenolowa i polifenolowa, ureaza, inwertaza. Określanie aktywności amylazy ślinowej.

14. Oznaczanie aktywności aminotransferaz (ALAT, AST).

15. Zaliczenie ćwiczeń.

Literatura:

1. Biochemia – Stryer L.

2. Biochemia kręgowców – Minakowski W., Weidner S.

3. Krótkie wykłady „Biochemia” – Hames B.D., Hooper N.M.

4. Biochemia – Bańkowski E.

5. Ćwiczenia z biochemii – Kłyszejko-Stefanowicz L.

Przedmiot nie jest oferowany w żadnym z aktualnych cykli dydaktycznych.
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.