Biochemia zwierząt
Informacje ogólne
| Kod przedmiotu: | H.KFZ.BIOCH.NI.HZONX | Kod Erasmus / ISCED: | (brak danych) / (brak danych) |
| Nazwa przedmiotu: | Biochemia zwierząt | ||
| Jednostka: | Katedra Fizjologii i Endokrynologii Zwierząt | ||
| Grupy: |
Hodowla niestacjonarne,2 sem.obowiązkowe |
||
| Punkty ECTS i inne: |
(brak)
  zobacz reguły punktacji |
||
| Język prowadzenia: | polski | ||
| Skrócony opis: |
Biochemia jest podstawową nauką dla wszystkich dyscyplin biologicznych. Celem nauczania jest przedstawienie podstawowych wiadomości na temat struktury biocząsteczek i ich metabolizmu, ze szczególnym uwzględnieniem następujących zagadnień:1) współzależność pomiędzy konformacją białek a ich aktywnością biologiczną ,2) uzyskiwanie energii w procesach metabolicznych i jej magazynowanie, 3) biosynteza prekursorów makrocząsteczek oraz 4) integracja metabolizmu. Na ćwiczeniach studenci będą zapoznawali się ze strukturą chemiczną poszczególnych grup związków budujących żywe organizmy oraz ich własnościami , metodami służącymi do ilościowego oznaczenia tych związków w płynach ustrojowych. Natomiast wykłady będą głównie obejmowały metabolizm tych związków oraz sposoby jego regulacji, a także metaboliczny profil ważniejszych organów. Kurs ten umożliwia studentom zrozumienie molekularnych podstaw życia ,a także posługiwanie się metodami i aparaturą stosowaną w laboratoriach analitycznych. |
||
| Pełny opis: |
Tematyka wykładów: 1. Rola wody. Jonizacja wody. Kwasy, zasady i pH. Bufory. Grupy funkcyjne. Główne wiązania występujące w biocząsteczkach. 2. Węglowodany: struktura, właściwości i funkcja, cukry proste, pochodne cukrów, polisacharydy. 3. Nukleotydy i kwasy nukleinowe. Aminokwasy: budowa, podział, właściwości. 4. Peptydy i białka: rola, wiązanie peptydowe, peptydy biologicznie aktywne, struktura białek, denaturacja białek, izolacja i oczyszczanie białek. 5. Przenośniki tlenu – mioglobina i hemoglobina: rola, struktura, oksygenacja, regulacja wiązania tlenu, efekt Bohra. 6. Enzymy: pojecie enzymu, rola, budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej, kinetyka enzymów, inhibicja, regulacja aktywności enzymatycznej, proenzymy, izoenzymy, klasyfikacja. 7. Błony biologiczne: charakterystyka biocząsteczek budujących błony, płynnomozaikowy model budowy błony, transport jonów i cząsteczek przez błony. 8. Wytwarzanie energii w komórce. ATP jako przenośnik energii i inne związki bogate w energię, etapy pobierania energii z pożywienia, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl kwasów trojkarboksylowych. 9. Mitochondrialny łańcuch oddechowy. Fosforylacja oksydacyjna. 10. Glikoliza. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Losy pirogronianu. 11. Glukoneogeneza. Regulacja glikolizy i glukoneogenezy. Cykl Cori. Szlak pentozofosforanowy. 12. Synteza (glikogenogeneza) i rozkład glikogenu (glikogenoliza). Kontrola allosteryczna i hormonalna metabolizmu glikogenu. 13. Metabolizm lipidów: struktura i funkcje kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli, rozpad kwasów tłuszczowych, ciała ketonowe, synteza kwasów tłuszczowych, kontrola metabolizmu tłuszczów. 14. Metabolizm azotu: cykl azotu, biosynteza i rozkład aminokwasów, cykl mocznikowy, cykl aktywnego metylu. 15. Integracja metabolizmu. Program ćwiczeń: 1. Wprowadzenie do ćwiczeń. Zasady BHP. Właściwości chemiczne i analiza jakościowa cukrów prostych. 2. Badanie właściwości dwu- i wielocukrów. 3. Identyfikacja cukrów. 4. Analiza jakościowa aminokwasów. 5. Badanie właściwości białek. Denaturacja. 6. Kolorymetria. Ilościowe oznaczanie białka w surowicy krwi zwierząt metodą Lowry’ego. 7. Kwasy nukleinowe – analiza składu. 8. Badanie właściwości i analiza składu tłuszczów prostych. 9. Tłuszcze złożone, cholesterol, kwasy żółciowe – analiza jakościowa i badanie właściwości. 10. Reakcje charakterystyczne dla hormonów steroidowych. 11. Hemoglobina. Identyfikacja produktów rozpadu hemu. 12. Ilościowe oznaczanie kwasu askorbinowego w materiale biologicznym. 13. Reakcje barwne charakterystyczne dla wybranych enzymów: katalaza, peroksydaza, oksydaza fenolowa i polifenolowa, ureaza, inwertaza. Określanie aktywności amylazy ślinowej. 14. Oznaczanie aktywności aminotransferaz (ALAT, AST). 15. Zaliczenie ćwiczeń. |
||
| Literatura: |
1. Biochemia – Stryer L. 2. Biochemia kręgowców – Minakowski W., Weidner S. 3. Krótkie wykłady „Biochemia” – Hames B.D., Hooper N.M. 4. Materiały pomocnicze do wykładów ćwiczeń opracowane przez koordynatora przedmiotu |
||
| Efekty uczenia się: |
Student potrafi opisać podstawowe wiadomości na temat struktury biocząsteczek. Wyjaśnić strategie metabolizmu i mechanizmy regulacji szlaków metabolicznych związanych z uzyskaniem energii oraz wytworzeniem cząsteczek budulcowych w takich procesach jak glikoliza, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu , cykl kwasu cytrynowego, fosforylacja oksydacyjna , rozpad i synteza glikogenu, szlak pentozo –fosforanowy, glukoneogeneza, rozpad i synteza kwasów tłuszczowych, degradacja i przemiany aminokwasów. Wytumaczyć regulację tych szlaków poprzez kontrolę aktywności enzymów kluczowych katalizujących reakcje nieodwracalne. Objaśnić miejsca krzyżowania się szlaków metabolicznych z podkreśleniem centralnej roli acetylo-CoA. Z charakteryzować profil metaboliczny mózgu, mięśni , tkanki tłuszczowej , nerek i wątroby oraz wyjaśnić rolę wątroby i hormonów w homeostazie organizmu zwierzęcego.Potrafi posługiwać się terminologią i nomenklaturą chemiczną, zinterpretować cele metabolizmu , jego strategię i główne mechanizmy szlaków metabolicznych. Ocenić wzajemne oddziaływanie organów w regulacji metabolizmu w różnych stanach fizjologicznych i patologicznych Stosować podstawowe techniki laboratoryjne oraz wykonywać pomiary podstawowych wskaźników biochemicznych związanych z oceną stanów fizjologicznych organizmu. |
||
| Metody i kryteria oceniania: |
Egzamin testowy jednokrotnego wyboru. |
||
| |||||
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Rolniczy im. Hugona Kołłątaja w Krakowie.